SHENTEK utiliza técnicas de separación magnética para aislar y purificar proteínas y péptidos diana, junto con electroforesis 2D o LC-MS para evaluar la cobertura de anticuerpos.
El proceso comienza acoplando anticuerpos policlonales a perlas magnéticas para aislar o purificar específicamente antígenos de interés:
Inmovilización de anticuerpos: el anticuerpo se acopla covalentemente a las perlas magnéticas, lo que garantiza una unión estable a la superficie de la perla.
Unión de proteínas: La muestra de HCP se expone a las perlas recubiertas con anticuerpos, lo que permite la unión selectiva entre los anticuerpos inmovilizados y los HCP reconocibles.
Lavado: Los HCP y contaminantes no ligados se eliminan lavando las perlas con tampones apropiados, lo que garantiza una alta especificidad y pureza del objetivo capturado.
Elución: Los HCP Diana se eluyen de las perlas en condiciones de pH bajo que interrumpen la interacción anticuerpo-antígeno, liberando los HCP Diana purificados.

Este enfoque conserva las ventajas de la cromatografía de extracción de afinidad de anticuerpos (AAE), mientras que la mezcla basada en suspensión de perlas inmunomagnéticas con muestras de HCP mejora la eficiencia de unión. Al emplear perlas magnéticas, el método minimiza la adsorción no específica y el tiempo de práctica, mejorando la captura constante de proteínas con alta reproducibilidad.
Cobertura del anticuerpo HCPAnálisis: IMBS capturará el HCP a través de los anticuerpos HCP acoplados, y luego el análisis de HCP por electroforesis 2D y LC-MS (Espectrometría de Masas de ultra alta resolución Q-Exactive) el análisis proporcionará a los clientes resultados del análisis de cobertura ortogonal.
Purificación de inmunoafinidad personalizada: La Unión optimizada que utiliza la tecnología IMBS garantiza interacciones específicas entre el anticuerpo y el analito diana, al tiempo que elimina eficazmente las uniones no específicas. Esto permite un análisis más preciso y objetivo para los clientes.